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APMSF(进分)
APMSF(进分)
APMSF(进分)
商品货号:MB3800
CAS 号:74938-88-8
英文名字:p-APMSF, Hydrochloride
质量标准:进分,sigma A6664
分子式:C8H9FN2O2S.HCl
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    p-APMSF;Hydrochloride(APMSF)
    分子式:C8H9FN2O2S.HCl  分子量:252.69

    简介 :4-脒基甲磺酰氟盐酸盐(p-APMSF)是一类丝氨酸蛋白酶的特异性不可逆抑制剂,对赖氨酸或精氨酸残基的正电荷侧链具有底物特异性。
    别名:4-Amidinobenzylsulfonyl fluoride hydrochloride, p-APMSF
    物理性状及指标
    外观………………………………白色粉末
    熔点:…………….........................190-191°C 
    目标蛋白酶:………………………胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶
    溶解性……………………………在水中的溶解度为:50 mM
    有效浓度:…………………………10-100 μM
    溶解性……………………………H2O: 50 mM (Stable when aliquoted at −20°C. Half-life = 6 minutes in pH 7.0 buffer systems);DMSO (50 mg/ml)

    储存条件: -20℃,避光防潮密闭干燥
    生物活性
    p-APMSF特异性抑制牛因子Xa、人血浆蛋白、人补体蛋白酶C1r和C1s。相比之下,对乙酰胆碱酯酶和胰凝乳蛋白酶的抑制作用要小得多。p-APMSF可以抑制其他酶,包括trypsin-like蛋白酶由镰刀菌素culmorum,凝血酶flavoviridiobin从Trimeresurus flavoviridis,和一个N(α)-acetylalanine氨基肽酶从异水霉属arbuscula。p-APMSF已用于大鼠肝癌细胞非蛋白酶体apoB100降解通路的研究。研究了p-APMSF对血浆磷脂转移蛋白对载脂蛋白A-I蛋白水解裂解的抑制作用。具有赖氨酸或精氨酸底物特异性的丝氨酸蛋白酶不可逆抑制剂。有效浓度10 - 100μM。常用于描述新发现的蛋白酶的特性。

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    MA0001

    PMSF(100mM) 蛋白酶抑制剂

    用途及描述 :科研试剂,广泛应用于分子生物学,药理学等科研方面,严禁用于人体。本品是一种不可逆的特异性的蛋白酶抑制剂,可用于相关领域的科研实验。
    使用方法推荐
    一: Preparation Instructions: This product is soluble in DMSO (50 mg/ml), yielding a clear, colorless solution.
    二: Storage/Stability A stock solution of 50 mM p-APMSF in water can be prepared and is stable when aliquoted at -20 °C. Effective working concentrations are from 10-100 µM. The half-life of p-APMSF in aqueous buffer solutions at pH 7.0 is 6 minutes
    【注意
    我司产品为非无菌包装,若用于细胞培养,请提前做预处理,除去热原细菌,否则会导致染菌。
    部分产品我司仅能提供部分信息,我司不保证所提供信息的权威性,以上数据仅供参考交流研究之用。
    参考文献:
    1. Laura, R., et al.,(p-amidinophenyl)methanesulfonyl fluoride, an irreversible inhibitor of serine proteases. Biochemistry, 19(21), 4859-4864 (1980).
    2. Pekkarinen, A. I., and Jones, B. L., Trypsin-like proteinase produced by Fusarium culmorum grown on grain proteins. J. Agric. Food Chem., 50(13), 3849-3855 (2002).
    3. Tatematsu, R., et al., A new thrombin-like enzyme, flavoviridiobin from the venom of Trimeresurus flavoviridis (habu). J. Nat. Toxins, 9(4), 327-339 (2000).
    4. Beti, R., et al., A novel N(α)-acetyl alanine aminopeptidase from Allomyces arbuscula. Biochimie, 84(4), 309-319 (2002).
    5. Cardozo, C., et al., The inhibition of microsomal triglyceride transfer protein activity in rat hepatoma cells promotes proteasomal and nonproteasomal degradation of apoprotein b100. Biochemistry, 41(31), 10105-10114 (2002).
    6. Jauhiainen, M., et al., Phospholipid transfer protein (PLTP) causes proteolytic cleavage of apolipoprotein A-I. J. Lipid Res., 40(4), 654-664 (1999).
    7. Proteolytic Enzymes, A Practical Approach, 2nd ed., Beynon, R. J., and Bond, J. S., eds., IRL Press (Oxford, UK: 1989), p. 242.

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    我司所售出产品仅供于科研研究用途,每次销售产品行为都适用于我司网上所列明的通用销售条款。
    http://www.meilune.com/article.php?id=374

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